Od Newtonových pohybových zákonů k simulaci buňky

Molekuly uvnitř buněk jsou v neustálém pohybu. V tomto nepřehledném reji, kterého se účastní miliardy tanečníků různých velikostí, tvarů a chemických vlastností, se odehrávají pochody, které činí buňku živou. Jak nám počítačové simulace pomáhají zblízka sledovat složitý tanec uvnitř buňky, a lépe tak pochopit, co se v ní děje?

Pohyb je klíčovou vlastností života, a to i na molekulární úrovni. Aby mohla uvnitř buňky probíhat látková přeměna, musí se vždy nejprve setkat molekula, která má být přeměněna, s tím správným enzymem, tedy proteinem katalyzujícím danou chemickou reakci. Díky pohybu a interakcím signálních molekul dokáže buňka účinně reagovat na změny ve vnějším prostředí úpravou svých biochemických pochodů. Řízený pohyb chromozomů, obsahujících genetickou informaci, je zase klíčový při buněčném dělení.

Pohyb je všudypřítomný, odehrává se na všech velikostních škálách od atomů, molekul a buněk po kupy galaxií a celý rozpínající se vesmír. Bez pohybu není život a snaha porozumět jeho zákonitostem často přináší překvapivá zjištění.

To, že se molekuly přesouvají z místa na místo, ať už samovolnou difuzí, nebo aktivním transportem, ale není všechno. Zásadní pohyby totiž probíhají i uvnitř samotných biomolekul, tedy molekul vyskytujících se v živých organismech a plnících tam rozličné úlohy.

Umělecké znázornění zahuštěného prostředí uvnitř buňky.

Ilustrace David S. Goodsell, DOI: 10.2210/rcsb_pdb/goodsell-gallery-006

Příkladem takových pohybů jsou změny struktur proteinů, nejhojněji zastoupených biomolekul v buňce. Proteiny se skládají z jednoho nebo více řetězců aminokyselin a prostorová struktura, kterou tyto řetězce zaujímají, je zásadní pro funkci daného proteinu. O strukturách proteinů nám toho mnoho prozradila rentgenová strukturní krystalografie, nukleární magnetická rezonance (Vesmír 102, 330, 2023/6) nebo kryoelektronová mikroskopie.

Zároveň je ale čím dál jasnější, že si struktury proteinů nemůžeme představovat jako rigidní a neměnné. Právě naopak, fungování řady proteinů závisí na změnách jejich struktur (obr. 2) a dynamika těchto pohybů mnohdy určuje rychlost daného biochemického pochodu. Jenže popsat tyto složité pohybové kreace a to, jak jsou ovlivňovány prostředím uvnitř buňky, není vůbec snadné.

Tlačenice biomolekul

Vnitřek buňky se totiž podobá pořádně zaplněnému tanečnímu sálu. Anebo také husté polévce, ve které mohou proteiny a další biomolekuly, jako nukleové kyseliny nebo lipidy, tvořit až 40 % celkového objemu (obr. 1). V takovémto prostředí do sebe proteiny spolu s dalšími biomolekulami neustále narážejí a navzájem si překážejí. To zpomaluje jejich pohyb z jednoho místa na druhé a vede proteinové řetězce k tomu, aby přednostně zaujímaly kompaktní struktury.