Jak to bylo, jak to je?

Jak se z chaotické směsi organických molekul na mladé Zemi zrodil první život? A jak by mohla vypadat jeho obdoba jinde ve vesmíru? Proč vše živé na naší planetě využívá dvacet aminokyselin? Proč ne méně, proč ne více, proč ne jiné? Nemohl by život fungovat i s jinou molekulární výbavou? Podobné otázky si klade Klára Hlouchová z Přírodovědecké fakulty Univerzity Karlovy v Praze.

Počátky života na Zemi a podoba života na jiných planetách jsou oblíbená témata sci‑fi příběhů. V jednom rozhovoru jste ostatně zmiňovala inspiraci Vetřelcem. Čtete sci-fi? — Moc ráda. Čtu teď sice strašně málo něco jiného než vědecké články, ale tím víc si knížky užívám. Vetřelec, to je vzpomínka z dětství. Vzbuzoval ve mně strach. A strach má těsný příbuzenský vztah se zvídavostí. Koncept mimozemského života mě vždycky zajímal, takže sci-fi příběhy, které se točí kolem tohoto tématu, mi jsou hodně blízké. Zrovna nedávno jsem četla knížku, kterou mi dal jeden můj student k narozeninám: Project Hail Mary¹⁾ od Andyho Weira.

To je ten, co napsal Marťana? — Ano. Ta knížka je vyloženě astrobiologická. Rozebírá přesně to téma, které zkoumáme. Setkávají se tam formy života, které jsou založeny na zdánlivě úplně jiném molekulárním principu. Přesto postupně dojdou k tomu, že zřejmě pocházejí ze společného předka, což je pro mě fascinující představa. Je to přitom napsané velmi realisticky. Podobné otázky si skutečně můžeme klást, pokud jinde ve vesmíru narazíme na život. Je podle mě strašně důležité být na takové setkání připraveni, abychom to nepokazili.

Klára Hlouchová, Ph.D. (*1981)

Pochází z Třebíče, ale střední školu (Prague British School) absolvovala v Praze. Bavila ji astronomie a biologie, chemie už méně. Ale kvůli specifickému charakteru střední školy usoudila, že by u přijímacích zkoušek na biologii nemusela uspět. („Hodně jsme si povídali o evoluci, o souvislostech, ale nebrali jsme skoro vůbec systematiku.“) Na chemické sekci Přírodovědecké fakulty UK proto vystudovala biochemii, což zpětně hodnotí jako šťastnou volbu. Doktorát získala pod vedením Jana Konvalinky z ÚO CHB AV ČR (2009), postdoktorskou praxi absolvovala na University of Colorado v Boulderu. Nyní na katedře buněčné biologie PřF UK vede výzkumnou skupinu, která se zabývá počátky života, evolucí proteinů, (re)konstrukcí minimálních biochemických systémů a dalšími souvisejícími tématy s využitím metod organické chemie, biochemie, buněčné biologie, syntetické biologie a bioinformatiky (viz khlab.org). S manželem (architektem, starostou Tehova u Říčan) vychovává tři děti. O tématech tohoto rozhovoru bude 11. dubna přednášet v rámci cyklu Biologické čtvrtky ve Viničné.

Mimozemský život ne jako agresivní nepřítel, ale jako vzdálený příbuzný? — Představa mimozemského života vzbuzuje v mnoha lidech strach. Přemýšlejí o něm jako o něčem, co nás může napadnout a zničit. Bojíme se mimozemšťanů, kteří budou v něčem podobní nám, jako se já v dětství bála vetřelce. Ale pravděpodobnost, že se setkáme s něčím takovým, je velmi malá. Mnohem pravděpodobnější je, že při průzkumu planet narazíme na život podobný našim bakteriím. Na něco, co třeba vůbec nebudeme schopni jako život rozpoznat. Je dobré přemýšlet o základních principech života, abychom ho vůbec byli schopni detekovat. Myslím, že to lidstvu může dát i určitou pokoru.

Jak to myslíte? — Jsme moc zaměřeni sami na sebe. Kdybychom nalezli život někde jinde, donutilo by nás to více přemýšlet o našem místě ve vesmíru a ostatně i tady na Zemi. Souvisí s tím třeba i přístup ke klimatickým změnám, což je téma, kterému se lidé pořád tak trochu povýšeně posmívají. S touhle antropocentrickou povýšeností by bylo dobré pohnout. Ale pro nás vědce má téma mimozemského života samozřejmě ještě tisíc dalších dimenzí.

Současný život využívá pro stavbu peptidů a proteinů (až na vzácné výjimky) dvacet aminokyselin. V počátcích jich měl k dispozici jistě více, ale pracoval s pouhými deseti. Jak tohle vlastně o nějaké čtyři miliardy let později víme? — Je to tak dávno, že jsme odkázáni na nepřímé důkazy, obrázek si skládáme z několika zdrojů. Z analýzy meteoritů, které v té době dopadaly na Zemi s velkou intenzitou, víme něco o tom, jaké aminokyseliny mohly přiletět z vesmíru. Dále máme nějaké povědomí o chemických procesech, které v té době pravděpodobně probíhaly. Usuzujeme na ně z toho, co víme o tehdejším složení atmosféry, o teplotě a pH, byť se tyto podmínky mohly místo od místa lišit. Napodobováním tehdejších chemických procesů v laboratoři se zabývá řada skupin, ze střední školy všichni známe slavný pokus Stanleyho Millera a Harolda Ureye z padesátých let. Podobné experimenty zjistily, že syntéza jednoduchých aminokyselin byla poměrně jednoduchá. Na rozdíl od těch složitějších, které tehdy na Zemi nejspíš chyběly a nenacházíme je ani v meteoritech.

Takže je jasné, že těch zbývajících deset aminokyselin, které dnes život využívá, vzniklo až později? — Je to všechno trochu složitější. Narážíme i na detekční schopnosti našich přístrojů. V padesátých letech věda s tehdejší instrumentací neodhalila zdaleka vše, co v experimentech vzniklo. Současné přístroje už různých molekul nacházejí mnohem víc, což platí i o meteoritech. Ale je to i otázka množství. Některé složitější molekuly možná už tehdy na Zemi byly, ale třeba v koncentracích o několik řádů nižších než ty běžné. Je to logické – jednoduché molekuly vznikají snadněji než ty komplexnější.

Analýza dnešních živých forem na molekulární úrovni k tomu také může něco říci? — To je další směr. Mapování metabolických cest spolu s analýzou genomů a proteomů také ukazuje na to, že život dříve fungoval s menším počtem aminokyselin. Vidíme, že se proteinová abeceda v čase zřejmě vyvíjela. Dodnes máme v proteomu asi dvě třetiny těch raných jednoduchých aminokyselin. Informace ze všech zmíněných přístupů jsou ve shodě. Téměř s jistotou můžeme říct, že život na počátku využíval mnohem méně aminokyselin než dnes. Ale třeba i to, že tehdejší výběr byl relativně bohatší na kyselé, negativně nabité aminokyseliny. Dnes je složení aminokyselin poměrně vyvážené – mezi těmi dvaceti máme dvě nabité negativně (kyselinu asparagovou a kyselinu glutamovou) a tři pozitivně (lysin, arginin, histidin). A tyto tři zřejmě v počátcích života zastoupeny nebyly. Nejspíš v tehdejším prostředí byly k dispozici jiné kladně nabité aminokyseliny a je možné, že hrály nějakou roli, ale podle toho, co víme, by peptidy s jejich účastí byly dost nestabilní.

Kladně nabité aminokyseliny jsou dnes významně zastoupeny ve vazebných místech proteinů, a umožňují tak enzymovou katalýzu nebo třeba vazbu na záporně nabitou RNA. Na astrobiologickém semináři²⁾ jste ukazovala, jak bez nich dávné peptidy a proteiny mohly fungovat. Jak jste k těmto poznatkům dospěli? — Izolovali jsme jednu současnou ribozomální proteinovou doménu a RNA, na kterou se váže. Potom jsme vytvořili knihovnu té domény tak, aby byla složena jen z těch deseti starých aminokyselin. Vytvořili jsme obrovské množství náhodných variant, které ale měly jedno společné: chyběly v nich pozdější aminokyseliny, včetně těch kladně nabitých. A tuto knihovnu jsme v několika krocích selektovali podle toho, zda se ty proteiny stále vážou na příslušnou RNA. Sami jsme nepředjímali žádné další specifické vlastnosti té proteinové sekvence. Bylo by nelogické záměrně do ní vnášet negativně nabité aminokyseliny, protože ty by si s negativně nabitou RNA neměly rozumět. Ale když jsme se podívali, co nám z té selekce nakonec vyšlo, ukázalo se, že negativně nabité aminokyseliny tam jsou zastoupeny velmi významně. Přišli jsme na to, že vazba probíhá přes kladně nabité ionty kovů, které tvoří jakýsi můstek mezi negativně nabitými molekulami.³⁾ Takto vazba mezi RNA a proteiny přirozeně moc často nevypadá, ale funguje velmi dobře – je stejně dobrá jako vazba na pozitivně nabité aminokyseliny, jen zřejmě ne tak dobře regulovatelná.

Na roli iontů jste přišli jak? — Když jsme viděli tak silně záporně nabitý protein interagující se záporně nabitou RNA, byla to naše hlavní pracovní hypotéza. Testovali jsme to různě – experimentálně i výpočetně. Snažili jsme se ionty odebrat a zjišťovali jsme, zda vazba pořád funguje. Nefungovala. A hodně nám pomohl Martin Lepšík z ÚOCHB, který dělal molekulárně-dynamické simulace a viděl, že po přidání iontů se vazba vytvoří.

Nemáme tedy sice jistotu, že to takto v počátcích života opravdu fungovalo, ale ukázali jste, že to tak fungovat mohlo. Že pozitivně nabité aminokyseliny nebyly nutné. — To byl náš záměr. Prozkoumat, jak mohl život fungovat s omezeným arzenálem aminokyselin. Peptidy a proteiny mohly vytvářet funkční struktury za pomoci jiných molekul, které byly zcela jistě k dispozici. Ionty kovů, ale také různé jednoduché organické kofaktory. Tehdejší prostředí byl jeden velký prebiotický „borčus“. V uplynulých desetiletích měli vědci tendenci přemýšlet o biologických molekulách izolovaně: RNA svět, proteinový svět… Zapomínali na jednoduché hráče, kteří i dnes hrají velmi důležitou roli. Zhruba polovina enzymů obsahuje navázané kovové ionty nebo malé organické kofaktory. I to nám něco říká o proběhlé evoluci. Souhra různých molekul provází život od počátků dodnes.

Na počátku se tedy život bez některých dnes běžných aminokyselin obešel. Ale proč si vybral právě těch deset základních, když jich v prostředí bylo k dispozici více? — Hrajeme si s tím. Zkoušíme, jak by to vypadalo, kdyby použil i jiné. Snažíme se mixovat různé proteinové abecedy za použití aminokyselin, které náš život nepoužívá, ale prebioticky byly dostupné. A zatím pozorujeme, že ty aminokyseliny, které život zvolil, mají jasnou preferenci pro tvorbu struktur schopných plnit nějaké biologické funkce.

Takže se dá předpokládat, že pokud život vznikl i jinde ve vesmíru (alespoň život založený na stejných principech jako ten náš), nezávisle si vyselektoval podobnou baterii aminokyselin jako na Zemi? — Tohle mě fascinuje. Když jsem si začala podobné otázky klást – ještě předtím, než jsem se tím začala výzkumně zabývat –, četla jsem úvahu z roku 1981,⁴⁾ v níž se autoři zamýšleli nad výskytem aminokyselin ve vesmíru. Došli k závěru, že život jinde by s tím naším sdílel minimálně 90 % aminokyselin. Tenkrát jsem se pousmála, že to je hodně odvážné tvrzení. Ale teď zjišťujeme, že to tak nejspíš opravdu je. Jakmile v tom souboru vyměníme jednu nebo dvě aminokyseliny, pozorujeme zhoršení vlastností výsledných peptidů a proteinů. Je to pro mne silný argument pro přesvědčení, že by si život jinde vybral právě těch našich deset raných aminokyselin. Ale pořád si hrajeme s tím, co známe ze Země a z meteoritů. Kdybychom uvažovali o úplně jiné části vesmíru, kde může být chemický prostor⁵⁾ úplně jiný, velmi pravděpodobně by život využil i jiné komponenty.

To je ale tak široké téma, že se dá, předpokládám, obtížně zkoumat. — Je to dobrodružství, za kterým se nyní vydáváme. Pouštíme se do takového téměř sci-fi interdisciplinárního projektu, v němž zkoušíme cíleně designovat abecedu peptidů nebo bílkovin využívající aminokyseliny, které neznáme ani z meteoritů. Říkáme jim xenoaminokyseliny. Spolupracujeme se skupinou Luboše Rulíška v ÚOCHB a ještě s několika zahraničními skupinami. Zatím nevíme, kam to povede, ale snad brzy se to dozvíme.

Nedávno jste podala žádost o konsolidační grant ERC. Pokud ho získáte, budete pokračovat v tom, co děláte nyní, nebo přicházíte s úplně novým nápadem? — Je za tím nová myšlenka. Právě to je výhoda grantů ERC, že člověku umožňují udělat krok trošku jiným směrem. Otázku, zda by proteiny mohly fungovat s menším repertoárem aminokyselin, jsme zatím zkoumali in vitro, v izolovaných systémech. Třeba na té proteinové doméně z ribozomu, o které jsme se už bavili. Nebo jsme na velkých proteinových knihovnách zjišťovali obecné fyzikálně chemické vlastnosti. Podobnými otázkami se nyní chceme zabývat v novém kontextu, v prostředí živé buňky. Chceme zkusit přesvědčit buňku, aby se zcela obešla bez některé z aminokyselin.

To zní hodně ambiciózně. Nebo šíleně. — Ono to zní šíleně, protože všechen život, který známe, využívá dvacet aminokyselin. Ale může to být třeba jen proto, že evoluce do tohoto stavu dospěla a „zamrzla“ v něm, přestože by to v principu mohlo fungovat i s menším repertoárem. Je to velký úkol, ale usnadňujeme si ho tím, že se zaměříme na přece jen jednodušší bakterie. Chceme pracovat s mykoplazmou, která má genů opravdu málo,⁶⁾ a změn, které bude třeba udělat, je tím pádem mnohem méně než u lidské buňky nebo u kvasinky. Už jsme si s tím začali metodicky hrát, abychom věděli, jak k tomu nejlépe přistoupit. Trénujeme na jednotlivých metabolických cestách, což už jsou jednoduché systémy, ne jeden izolovaný protein. A během dalších pěti až deseti let bychom to rádi udělali na celé buňce. Vyřadit jednu aminokyselinu a zkoušet, kam až se bez ní můžeme dostat. Jestli se buňka na takovou změnu adaptuje celkem v pohodě, nebo jestli třeba bude schopna fungovat jen za nějakých specifických podmínek.

Víte už, které aminokyselině chcete dát padáka? — Je to tryptofan. Do genetického kódu byl inkorporován zřejmě jako poslední a je důvod domnívat se, že by to bez něj mohlo jít. Je ho spolu s cysteinem nejméně, okupuje pouze jeden kodon, alespoň u většiny organismů. Zdá se být důležitější u eukaryot. A relativně častěji se vyskytuje v sekvencích neesenciálních genů. Podle předběžných výsledků si myslíme, že by ho další aromatické aminokyseliny měly být schopny nahradit.

Přesto si myslím, že to je obrovský zásah. Pokud byste tryptofan odstranili z jedné metabolické dráhy, která by kvůli tomu přestala fungovat, chápu, že díky různým redundancím a flexibilitě si s tím buňka poradí. Ale zbavit celou buňku jednoho z pouhých dvaceti základních stavebních prvků proteinů mi přijde opravdu radikální. — Ale jo, skepse nebo opatrnost je úplně na místě. Ale je to překvapivě úplně neprobádaná otázka. Zásah je to velký, ale dokud se na něj experimentálně nepodíváme, tak prostě nebudeme vědět. I kdybychom zjistili, že jsme schopni se tryptofanu zbavit jen v některých metabolických drahách a v jiných ne, pomůže nám to lépe pochopit, s jakými konkrétními funkcemi tryptofan do života přišel a jestli je opravdu nutný pro to, aby se život rozvinul do podoby, v jaké ho známe.

Kdybyste náhodnému člověku na ulici řekla, že chcete zjistit, zda se život obejde bez tryptofanu, nejspíš pokrčí rameny: a k čemu je dobré to vědět? Co byste mu odpověděla? — Od malička mě zajímala hranice mezi neživotem a životem. Jak jednoduché nebo naopak složité je, aby život vznikl – obecně, nejen na Zemi. Zatím máme pro výzkum k dispozici jen ten pozemský, ale i tak můžeme zkoumat jeho hranice. A tohle je součást toho zkoumání. Co život ke svému vzniku a fungování opravdu potřebuje? Bez čeho se může obejít? Kromě toho mě zajímá, jak složité je, aby v neživém prostředí vznikla nějaká funkční molekula. Jak se z náhodně vzniklých molekul selektovaly ty funkční, umožňující nastartování metabolismu.

Jinými slovy, jak se z chaosu zrodil řád, jak se život naučil využívat zdroje a sám sebe replikovat? — Proteiny se dnes tvoří podle informace zapsané v DNA. Na počátku, na hranici mezi chemickou a biologickou evolucí, ještě takový templát neexistoval a musela probíhat nějaká selekce a koncentrace molekul s užitečnými vlastnostmi z neuspořádané prebiotické směsi. Už od padesátých let se mluví o koacervaci čili o fázové separaci různých molekul, které tak mohly být vybírány z chaotického prostředí. Potom se uvažovalo o různých micelách a dalších typech uspořádání, která připomínala dnešní buňky. Nyní se koacerváty opět vracejí do hry. Podle mě je představitelných možností několik a život zřejmě nešel jen jednou cestou. Na mnoha různých místech mohlo k primární selekci docházet různými způsoby a teprve poté se vše buď propojilo, nebo jedna forma raného života převládla. Zajímá nás to nejen v kontextu vzniku života, ale i v kontextu probíhající evoluce.

To bych asi potřeboval vysvětlit. — Život se dnes v naprosté většině vyvíjí z toho, co už příroda vymyslela dříve. Zůstaneme‑li u proteinů, nově se spojují a kombinují domény z už existujících proteinů, dochází k rekombinaci nebo ke genové duplikaci, která umožní, že se jedna kopie mutacemi modifikuje pro plnění jiné funkce. Ale také už víme, že čas od času vznikají funkční proteiny i z takzvané odpadní (junk) DNA. To je zajímavá záhada, která v lecčem připomíná situaci na počátku života. Zdánlivě náhodná, nesmyslná genetická sekvence dá najednou vzniknout proteinu, který je schopen plnit nějakou funkci. Získat náhodně schopnost nějak smysluplně fungovat není podle všeho minimálně na úrovni proteinů tak složité. Evoluce optimalizuje, umožňuje adaptaci na nová prostředí, ale úplná podstata na proteinové úrovni se zdá být relativně jednoduchá.

Jak často se to děje? Nově vznikající proteiny se objeví a zase zmizí, nebo se stávají trvalou součástí buněčného arzenálu? — Jsou to zajímavé otázky, víme o tom zatím krátce a poměrně málo. Většinu informací máme z eukaryotních buněk, v nichž se to děje zřejmě častěji a jinými mechanismy než u bakterií. Ale je to překvapivě běžné. Známé, normálně kódované proteiny se tvoří v mnohem větší kvantitě. Když však nebereme v úvahu množství syntetizovaných molekul a sledujeme pouze jejich rozmanitost, je známých proteinů méně než těch náhodných. Čísla se liší podle typu buněk, ale třeba u kvasinek je těch náhodných asi třikrát až čtyřikrát více.⁷⁾ Je možné, že se ty proteiny v buňce nějakou dobu nečinně schovávají a slouží jako materiál, pro který se může nalézt nová funkce. Většinou nejde o enzymy, protože jejich fungování přece jen závisí na velmi specifickém prostorovém uspořádání. Jsou to takové buněčné experimenty, které probíhají neustále a jednou za čas jsou k něčemu dobré. Je to fascinující. Každá buňka v našem těle si udržuje takovou malou laboratoř.

Vidím, že život je na molekulární úrovni ještě pozoruhodnější, než jsem si myslel. — Než jsme si my všichni mysleli.

Vraťme se ještě k těm proteinovým knihovnám, o nichž jste mluvila v souvislosti s vazbou ribozomu na RNA. Jak to funguje? Syntéza těch proteinů probíhá v buňkách, nebo in vitro? — Základem je knihovna sekvencí DNA, které kódují proteiny z vybraného repertoáru aminokyselin – třeba jen z těch deseti raných, nebo naopak obohacených o ty, které pozemský život přirozeně nezná. Záleží na tom, co chceme zjistit. K tvorbě proteinů pak využíváme ribozomální syntézu, která funguje podobně jako v buňce, ale my ji provozujeme v nebuněčném prostředí. Do zkumavky dáme izolované ribozomy a další nezbytné komponenty proteosyntetického aparátu, tedy volné aminokyseliny, tRNA, aminoacyl-tRNA syntetázy atd. To nám umožňuje syntetizovat obrovské množství variant najednou. Nepotřebujeme dostat DNA do buňky, což je velmi náročný proces, jedna buňka inkorporuje zpravidla jen jednu molekulu DNA. My dokážeme v jedné zkumavce vyrobit až 1014 různých proteinů. To je pro nás už dobrý statistický vzorek, byť pořád maličký v porovnáním s teoretickým prostorem všech možných sekvencí, které by mohly vzniknout.

Takže máte zkumavku a v ní 1014 různých proteinů. Neuvěřitelné číslo. Jak se pak o nich dozvíte něco zajímavého? — To je docela obtížné, protože kvůli té obrovské rozmanitosti sekvencí je pro nás většina biochemických metod nedostupná. Takže se díváme na vlastnosti vzorku jako celku. Zda jsou ty proteiny rozpustné, jak se sráží, jaký mají sklon k interakcím s jinými molekulami nebo jak ochotně v nich vznikají sekundární struktury – alfa-helixy a další motivy. Používáme například CD spektroskopii. A můžeme sledovat i stopy nějakých funkcí, třeba enzymatické aktivity.

V této fázi vás tedy netrápí, že nevíte, který konkrétní protein ty zkoumané vlastnosti vykazuje? — Ne, protože nám jde opravdu o chování toho celku, který je definován výchozí sadou aminokyselin, které jsme k jeho tvorbě použili. Zajímá nás obecný sklon k nějakým vlastnostem.

Pokud jde o enzymatickou aktivitu a podobné funkce, ty jsou úzce spojeny s prostorovým uspořádáním proteinové molekuly. V buňce proteinům se sbalením do správného tvaru pomáhají chaperony. Ty máte ve zkumavce také? — Můžeme je tam mít. Chaperony jsou teď velmi zajímavé téma. Velké proteomické analýzy ukazují, že jsou mnohem významnější pro evolučně mladší, to znamená větší a komplexnější proteiny. Když pracujeme se sadou současných dvaceti aminokyselin, chaperony se na vlastnostech proteinů opravdu výrazně podepisují. Je to vidět i na těch velkých knihovnách. Zlepšují rozpustnost proteinů a pomáhají jim dosáhnout správného prostorového uspořádání. Kdežto když pracujeme se sadou raných deseti aminokyselin, zřejmě tam nějaká interakce s chaperony probíhá, ale nijak pozorovatelně se neprojevuje. Proteiny z raných aminokyselin jsou samy o sobě dobře rozpustné, což napovídá, že mohly fungovat i bez chaperonů. Ty se zřejmě objevily později až jako takový evoluční bonus. V počátcích života navíc mohly sehrát roli pomocníků při sbalování proteinů jiné entity, třeba různé minerály nebo organické kofaktory.

Je pro vás užitečný nástroj AlphaFold, který umí ze sekvence aminokyselin s vysokou spolehlivostí určit prostorové uspořádání proteinů? — AlphaFold je neuvěřitelně mocný nástroj, pracujeme s ním. Ale sekvence arteficiální nebo dokonce obsahující nepřirozené aminokyseliny pro něj zatím představují dost těžký úkol, protože na nich není trénován. Dokáže předpovědět přítomnost nějaké struktury, ale při snaze navrhnout její konkrétní podobu má velmi nízké skóre. Proto se seď snažíme poskytnout nové generaci data z nebiologických sekvencí. Vyvinuli jsme kvůli tomu i nové metody, jimiž se snažíme naše náhodné sekvence třídit, abychom zjistili, které z nich tvoří terciární struktury. Myslím, že to bude pro AlphaFold a další podobné prediktory další krok – vystoupit z biologického prostoru a umět pracovat i se sekvencemi, které neprošly biologickou evolucí.

Pohybujete se na pomezí chemie a biologie, což jsou obory, které si na objekty svého zájmu mohou „sáhnout“ a v experimentech s nimi různě manipulovat. Na rozdíl třeba od astronomie. Ale vy se zabýváte tématy, která jsou kvůli časové či prostorové vzdálenosti podobně nedosažitelná jako témata astronomická. Není frustrující ta nemožnost ověřit si, že vaše poznatky o počátcích života odpovídají skutečnosti? — Můj táta působil ve volném čase na hvězdárně v Třebíči a já tam s ním často chodila. Bavilo mě to, podněcovalo fantazii. Později jsem astronomii dokonce chvíli dálkově studovala paralelně s chemií. A došlo mi, že astronomie mi nabízí spoustu skvělých otázek, ale nedává mi na ně lehce dosažitelné odpovědi. Kdežto chemie nabízí jasné experimentální postupy, umožňuje hrát si s přesným nastavením pokusů. Takže té otázce rozumím, ale pro mě to frustrující není, protože ve své práci propojuji oba tyto své zájmy a odpovědi na své otázky hledám pomocí experimentů. Jasně, nikdy s jistotou nezjistím, jak život na Zemi vznikl, ale mohu se dozvědět leccos o tom, jak vzniknout mohl a zda ho můžeme očekávat jinde. Těším se, že ho jednou opravdu objevíme, a já si buď řeknu, že vypadá tak, jak jsme v laboratoři simulovali, nebo mi spadne brada a zjistím, že je to úplně jinak.

V rozhovoru pro UK Forum jste před třemi lety říkala, že vědu nechcete dělat do konce života a jednou byste si ráda pořídila malou farmu s ovcemi. To je poměrně neobvyklé. Přijde mi, že většina vědců uprostřed dobře rozjeté kariéry o jejím ukončení, byť v daleké budoucnosti, vůbec neuvažuje. Máte to pořád stejně? — Věda, kterou dělám, mě zatím hrozně baví. A vidím před sebou spoustu otázek, na které bych ráda znala odpovědi, a nikdo jiný se jimi nezabývá. Takže zatím nemám důvod z vědy odcházet. Určitě mě bude vždy bavit ji přinejmenším sledovat, nikdy za ní úplně nezabouchnu dveře. Pořád budu chtít vědět, co je nového. Ale skutečně si nemyslím, že budu mít potřebu vědu sama dělat až do smrti. Pokud se dožiju důchodu, ráda bych se věnovala i dalším věcem, na které teď nemám čas. Netoužím po ruchu velkoměsta, vždy jsem chtěla žít v nějakém klidnějším regionu. Farma, to byl jen takový nápad, konkrétní představy teď nemám. Nechci sebe ani rodinu svazovat žádnými plány, nechávám tomu volný průběh. Ale myslím si, že je hezké dopřát si na stará kolena trochu klidu a zpomalit.