Aktinový cytoskelet má své počátky již u bakterií
| 5. 5. 2002Cytoskelet se skládá ze tří typů vláknitých struktur: trubičkovitých mikrotubulů tvořených bílkovinou tubulinem, velmi tenkých mikrofilament tvořených aktinem a intermediárních filament různého typu, založených na celé skupině příbuzných bílkovin. Přitom pouze intermediární filamenta dobře odpovídají názvu cytoskelet (buněčná kostra); mikrotubuly a mikrofilamenta mají nejen funkci výztuhy, ale vyvolávají i různé formy pohybu v buňce. Zejména mikrofilamenta bývají nazývána buněčné svaly, protože aktin spolu s další bílkovinou myozinem tvoří komplex převádějící chemickou energii v pohybovou. V pravých svalových buňkách je pak pohybová funkce aktomyozinu rozvinuta do maxima (o cytoskeletu viz Vesmír 79, 438, 2000/8).
Donedávna platilo jako dogma, že se cytoskelet vyskytuje pouze u buněk s pravým jádrem (eukaryont), tedy u prvoků, řas a hub a od nich odvozených vyšších rostlin a živočichů. U prokaryont (bakterií v širokém slova smyslu) nebyly podobné struktury popsány. I. Trebichavský však již v prosincovém Vesmíru (Vesmír 80, 665, 2001/12) upozornil na nedávné objevy bakteriální bílkoviny FtsZ, jež je svou stavbou (pořadím aminokyselin v molekule) blízce příbuzná tubulinu i proteinu MreB, který je ze stejné rodiny jako aktin a plní rovněž cytoskeletární funkci. Spolu s Mbl, další bílkovinou tohoto typu, vytváří u Bacillus subtilis vlákna stočená pod cytoplazmatickou membránou do tvaru šroubovice. Když byly geny pro zmíněné bílkoviny geneticky inaktivovány a buňka proteiny netvořila, vedlo to u Bacillus subtilis k silnému narušení normálního tvaru. U Escherichia coli se dokonce bez MreB vytvářely namísto normálních tyčinek buňky ve tvaru koule. To odpovídá i dalšímu zjištění, že totiž bakterie kulovitého tvaru (koky) žádné geny pro bílkovinu MreB nemají. Také laboratorní pokusy potvrzují podobnost mezi MreB a aktinem. Protein MreB z Thermotoga maritima vytvářel v roztoku vlákna velmi podobná vláknům aktinu, a to jak průměrem, tak periodickým řazením jednotlivých molekul. Na rozdíl od aktinu se však nevytvářely dvojice filament obtočených okolo sebe. Stočená vlákna MreB u Bacillus subtilis odpovídají svým průměrem spojení asi deseti vláknitých molekul do jednoho svazku.
Otevřenou otázkou zůstává přesná funkce aktinu podobných bílkovin v bakteriální buňce. Pohybová funkce mikrofilament u eukaryont je vázána na přítomnost myozinu, který patří mezi molekulové motory proteiny pohybující se po vláknech cytoskeletu za spotřeby nukleozidtrifosfátů jako zdrojů energie. Molekulové motory (Vesmír 75, 309, 1996/6) však dosud u prokaryont objeveny nebyly. Zbývá možnost, že poměrně tuhá vlákna stočená do šroubovice fungují jako pružiny působící na stěnu buněk tlakem zevnitř. Účinek by mohlo mít i usměrněné přirůstání vláken na konci, vedoucí k protahování buňky určitým směrem (taková funkce je u eukaryontních buněk např. u měňavek známa). Je možno očekávat, že počátky aktinového cytoskeletu u bakterií budou nyní intenzivně studovány a brzo se o tomto tématu dozvíme více.
Ke stažení
- Článek ve formátu PDF [233,65 kB]