Proteinové sítě

Podle biologické funkce se proteiny dělí na enzymy, signální molekuly, stavební součásti buněk apod. Kromě těchto základních funkcí je však pro život buněk, a tedy i organizmů, důležité vzájemné působení některých proteinů. Proto se nabízí další kritérium – dělení podle role, kterou daný protein hraje v síti interakcí mezi proteiny. H. Jeong a jeho kolegové zkoumali 1870 proteinů kvasinky Saccaromyces cerevisiae, které jsou spojeny 2240 identifikovanými přímými fyzikálními interakcemi. Pouhý pohled na takto získanou mapu je nepřehledný, a proto se zjišťovaly její další charakteristiky.

První poznatek se týká architektury sítě. Vyšlo najevo, že se počet interakcí u jednotlivých proteinů výrazně liší. Poměrně málo proteinů má velké množství interakcí, ale většina proteinů jich má jen několik. Tento rys sdílí Saccharomyces cerevisiae s dalším objektem – bakterií Helicobacter pylori. Důležitým důsledkem takto nehomogenní struktury je citlivost k experimentálnímu odstranění nejpropojenějších uzlů. Náhodná mutace v genomu Saccaromyces cerevisiae, modelovaná tím, že se odstranilo určité množství náhodně vybraných proteinů v síti, nemění podstatně její topologii. Naproti tomu odstranění nejpropojenějších uzlů se projeví výrazně. To je v souladu s pokusy provádějícími systematickou mutagenezi, které zjistily zarážející schopnost kvasinek tolerovat deleci určitého množství proteinů. Pravděpodobnost zásahu několika důležitých uzlů náhodnou mutací je malá.

Badatelé proto seřadili všechny proteiny kvasinky podle počtu interakcí a zkoumali důsledek jejich odstranění. Zjistilo se, že pravděpodobnost smrtelných následků odstranění proteinu má vztah k počtu jeho interakcí. Tento empirický poznatek zároveň zpochybňuje možnost, že by zjištěná nehomogenita sítě byla metodickým artefaktem. Ukazuje se, že architektura interakcí mezi proteiny je důležitým prvkem evoluční stability živých systémů. (Nature 411, 41, 2001)